Новый химерный белок расщепляет пластиковые микрочастицы почти при комнатной температуре.

Идеальная утилизация пластика – это его расщепление на составные части, которые потом можно повторно запустить в химический синтез. Но такая процедура должна быть удобной и дешёвой, на неё не должно тратиться много энергии, реакции расщепления не должны требовать каких-то высоких температур, повышенного давления и пр. Поэтому расщепители пластика ищут среди ферментов. Такие ферменты есть у моли, червей и бактерий. Бактерии тут выглядят наиболее многообещающими – их обмен веществ чрезвычайно пластичен и разнообразен, и у них можно найти ферменты для самых разных задач.

Актиния Actinia fragacea. (Фото: Janek Pfeifer / Wikimedia) 

Около десяти лет назад в Японии нашли бактерию Ideonella sakaiensis – у неё есть белок, разлагающий полиэтилентерефталат (ПЭТ, из которого делают пластиковые бутылки и ещё массу других вещей) на терефталат и этиленгликоль. Сам по себе фермент работает медленно, особенно на твёрдом пластике; а если пластик размягчать нагреванием, то сам фермент быстро придёт в негодность. Его попытались усовершенствовать мутациями, повысив эффективность и термостабильность. Эффективность удалось повысить в 10 тыс. раз по сравнению с природным вариантом, кроме того, модифицированный фермент мог работать при температуре 72 °С – достаточной, чтобы размягчить ПЭТ.

Но нагрев до 72 °С – это всё равно много, это всё равно затраты энергии. Сотрудники Барселонского супервычислительного центра вместе с коллегами из других научных центров Испании описывают в Nature Catalysis новый белок, который может расщеплять ПЭТ-пластик при температуре всего 40 °С (в некоторых странах такую температуру вполне можно назвать комнатной, если в комнате не будет работать кондиционер) и при нейтральной кислотности, то есть при рН=7. По сравнению с другими похожими ферментами, то есть модифицированными бактериальными белками, которые продаются для коммерческого использования, новый белок работает в 5–10 раз эффективнее.

При этом, что самое интересное, он исходно не бактериальный. Его взяли у актинии Actinia fragacea, и называется он фрагацеотоксин С (FraC). Актиния использует его, чтобы проделывать поры в чужих клетках: несколько молекул FraC объединяются (олигомеризуются) в кольцо и встраиваются в клеточную мембрану – в клетке образуется пора-дыра, через которую из клетки и в клетку вытекает и втекает что угодно. (У разных актиний можно найти и другие белки такого рода, которые все вместе называются актинопоринами.) То есть исходно FraC ничего не расщепляет. Но, как это часто бывает среди белков, по форме, по трёхмерной структуре он довольно сильно напоминает кого-то другого, в данном случае – ПЭТ-расщепляющий фермент бактерии I. sakaiensis.

Исследователи навесили на белок актинии несколько аминокислот от бактериального фермента – эти аминокислоты занимаются тем, что расщепляют химические связи в ПЭТ. Естественно, нужно было точно рассчитать, куда в молекуле FraC присоединить расщепляющие аминокислоты, чтобы белок в целом не развалился от дополнительных взаимодействий и чтобы новые аминокислоты могли работать. Модифицированный FraC работает в виде нанопоры, которая сложена из восьми молекул белка. Причём среди той восьмёрки часть модифицирована одним образом, а часть – другим, так что нужная ПЭТ-расщепляющая активность появляется, когда они все собираются в каталитическое кольцо. Подобно тому, как исходный FraC встраивается в клеточные мембраны, кольцо из модифицированных FraC можно встроить в специальные мембраны для фильтрации воды. Новый белок плохо справляется с большими кусками пластика, но зато он хорошо расщепляет микрочастицы ПЭТ – тот самый микропластик, который незаметно попадает в наш организм. Хотя здесь всё равно нужно будет специально оценить, насколько экономически выгодными будут станции очистки воды с белковыми фильтрами.